Главная страница
Контакты

    Главная страница


Биомолекулы: белки и углеводы

Скачать 166.56 Kb.



Скачать 166.56 Kb.
Дата06.04.2017
Размер166.56 Kb.

Биомолекулы: белки и углеводы


МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

СТЕРЛИТАМАКСКИЙ ФИЛИАЛ

ФЕДЕРАЛЬНОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО БЮДЖЕТНОГО ОБРАЗОВАТЕЛЬНОГО УЧРЕЖДЕНИЯ

ВЫСШЕГО ОБРАЗОВАНИЯ

«БАШКИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»

Естественнонаучный факультет

Кафедра химии и химической технологии

КУРСОВАЯ РАБОТА

БИОМОЛЕКУЛЫ: БЕЛКИ И УГЛЕВОДЫ

Выполнил студент

3 курса группы ЕНФ-Хим-31

очного отделения

Суяргулов Наиль Ильдарович

Стерлитамак 2015

Содержание

  • Список сокращений
  • Введение
  • 1.
    Уче́бное заведе́ние - прежнее название в дореволюционной России, а впоследствии и в СССР и Российской Федерации (до 1992 года) образовательного учреждения. В соответствии с действующим российским законодательством - это учреждение, осуществляющее образовательный процесс, то есть реализующее одну или несколько образовательных программ и (или) обеспечивающее содержание и воспитание обучающихся, воспитанников. (Закон России «Об образовании»).
Хими́ческая технология - наука о наиболее экономичных и экологически обоснованных методах химической переработки сырых природных материалов в предметы потребления и средства производства. Процессы химической технологии включают химическую переработку сырья, основанную на сложных по своей природе химических и физико-химических явлениях.
Литературный обзор
  • 1.1 Белки: классификация, свойства, функции
  • 1.2 Структурно-пространственная организация белковых молекул
  • 1.3 Обмен белков
  • 1.4 Углеводы: классификация, свойства, функции, пространственная изомерия
  • 1.5 Обмен углеводов
  • 2. Экспериментальная часть
  • 2.1 Методика и подготовка исходных материалов
  • 2.2 Методика осаждения белков концентрированными минеральными кислотами
  • 2.
    Изомерия (от др.-греч. ἴσος - равный + μέρος - доля, часть) - явление, заключающееся в существовании химических соединений - изомеров, - одинаковых по атомному составу и молекулярной массе, но различающихся по строению или расположению атомов в пространстве и, вследствие этого, по свойствам.
    Неоргани́ческие (минера́льные) кисло́ты - неорганические вещества, обладающие комплексом физико-химических свойств, которые присущи кислотам. Вещества кислотной природы известны для большинства химических элементов за исключением щелочных и щёлочноземельных металлов.
    3 Ксантопротеиновая реакция белков
  • 2.4 Методика взаимодействия углеводов с концентрированными кислотами
  • Заключение
  • Список использованных источников
  • Список сокращений
  • АТФ - аденозинтрифосфамт
  • АДФ - аденозиндифосфорная кислота
  • АК - аминокислоты
  • БАВ - биологические активные вещества
  • ГДГ - глутаматдегидрогеназа
  • ГТФ - гуанозинтрифосфат
  • ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота
  • КоА - кофермент А
  • ЛЖК - летучие жирные кислоты
  • мРНК - матричная рибонуклеиновая кислота
  • НАД - никотинамидадениндинуклеотидфосфат
  • РНК - рибонуклеиновая кислота
  • УФ - ультрафиолет
  • ФАД - флавинадениндинуклеотид
  • ЦАМФ - циклический аденозинмонофосфат
  • ЦТК - цикл трикарбонових кислот
  • Введение
  • Биомолекулы -- это молекулы органических веществ, обладающих биологической активностью.
    Циклический аденозинмонофосфат (циклический AMФ, 3'5'-цAMФ, 3'5'-cAMP) - производное АТФ, выполняющее в организме роль вторичного посредника, использующегося для внутриклеточного распространения сигналов некоторых гормонов (например, глюкагона или адреналина), которые не могут проходить через клеточную мембрану.
    Жирные кислоты - алифатические одноосновные карбоновые кислоты с открытой цепью, содержащиеся в этерифицированной форме в жирах, маслах и восках растительного и животного происхождения. Жирные кислоты, как правило, содержат неразветвленную цепь из чётного числа атомов углерода (от 4 до 24, включая карбоксильный) и могут быть как насыщенными, так и ненасыщенными.
    Органические соединения, органические вещества - класс химических соединений, в состав которых входит углерод (за исключением карбидов, угольной кислоты, карбонатов, оксидов углерода и цианидов). Органические соединения, кроме углерода, чаще всего содержат элементы водород, кислород, азот, значительно реже - серу, фосфор, галогены и некоторые металлы (порознь или в различных комбинациях).
    Дезоксирибонуклеи́новая кислота́ (ДНК) - макромолекула (одна из трёх основных, две другие - РНК и белки), обеспечивающая хранение, передачу из поколения в поколение и реализацию генетической программы развития и функционирования живых организмов.
    Как правило, биомолекулы образуются в живых организмах, однако современное развитие науки отмечается активным синтезом этих веществ в лабораторных условиях. Даже самые простые спирты, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты и аминокислоты образуются в объектах живой природы.
    Лаборатория Лаборатория (средн. лат. laboratorium, от laboro «работаю») - оборудованное помещение, приспособленное для специальных опытов и исследований (химических, физических, технических, механических, физиологических, психологических и т. д.)
    Природа Приро́да - материальный мир Вселенной, в сущности - основной объект изучения естественных наук. В быту слово «природа» часто употребляется в значении естественная среда обитания (всё, что не создано человеком).
    Именно из этих небольших молекул в клетках синтезируются огромные по размеру молекулы, которые называют высокомолекулярными соединениями, их масса насчитывает тысячи и миллионы атомных единиц.
  • Биомолекулы -- это органические вещества, которые синтезируются живыми организмами. В состав биомолекул включают белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты, а также более мелкие компоненты обмена веществ.
    Нуклеи́новая кислота (от лат. nucleus - ядро) - высокомолекулярное органическое соединение, биополимер (полинуклеотид), образованный остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации.
    Органи́зм (позднелат. organismus от позднелат. organizo - «устраиваю», «сообщаю стройный вид», от др.-греч. ὄργανον - «орудие») - живое тело, обладающее совокупностью свойств, отличающих его от неживой материи, в том числе обменом веществ, самоподдерживанием своего строения и организации, способностью воспроизводить их при размножении, сохраняя наследственные признаки.
    Обмен веществ Метаболи́зм (от греч. μεταβολή - «превращение, изменение»), или обмен веществ - набор химических реакций, которые возникают в живом организме для поддержания жизни. Эти процессы позволяют организмам расти и размножаться, сохранять свои структуры и отвечать на воздействия окружающей среды.
    Биомолекулы состоят из атомов углерода, водорода, азота, кислорода, а также фосфора и серы. Другие атомы входят в состав биологически значимых веществ значительно реже.
  • Целью курсовой работы является исследование биологических свойств и функций таких биомолекул как белки и углеводы.
  • Для достижения поставленной цели решены следующие задачи:
  • 1. рассмотрена общая характеристика белков: строение, свойства, функции.

    2. рассмотрена общая характеристика углеводов: строение, свойства, функции.

    3. изучены обменные процессы в живом организме биомолекул - белков и углеводов.

    Курсовая работа состоит из введения, литературного обзора, экспериментальной части, заключения, списка использованных источников.

    1. Литературный обзор

    Биомолекула - любая молекула, которая присутствует в живых организмах, включая большие макромолекулы, такие как белки, полисахариды, липиды, и нуклеиновые кислоты, а также маленькие молекулы, такие как основные метаболиты, вторичные метаболиты и натуральные продукты.

    Метаболи́ты (от греч. μεταβολίτης, metabolítes) - продукты метаболизма каких-либо соединений.
    Более общее название этого класса материала - биологические материалы.

    Нуклеиновые кислоты - это полимеры, состоящие из нуклеотидов. В состав каждого нуклеотида входят азотистое основание, моносахарид (или многоатомный спирт) и фосфорная кислота. В молекуле нуклеиновой кислоты нуклеотиды соединены линейно фосфодиэфирными связями. Дезоксирибонуклеиновая кислота является хранителем наследственной информации (о последовательности аминокислот в белках) у подавляющего большинства живых организмов.

    Биоло́гия (греч. βιολογία; от др.-греч. βίος - жизнь + λόγος - учение, наука) - система наук, объектами изучения которой являются живые существа и их взаимодействие с окружающей средой. Биология изучает все аспекты жизни, в частности, структуру, функционирование, рост, происхождение, эволюцию и распределение живых организмов на Земле.
    Азо́тистые основа́ния - гетероциклические органические соединения, производные пиримидина и пурина, входящие в состав нуклеиновых кислот. Для сокращенного обозначения пользуются большими латинскими буквами.
    Многоатомные спирты (полиспирты, полиолы) - органические соединения класса спиртов, содержащие в своём составе более одной гидроксильной группы. Особое значение многоатомные спирты имеют в двух областях: пищевой промышленности и химии полимеров.
    Фосфодиэфирная связь - высокоэнергетическая совокупность ковалентных связей, образуемая атомом фосфора в фосфатной группе и двумя молекулами посредством двух эфирных связей. Фосфодиэфирные связи играют ключевую роль во всех биологических системах, образуя остов нуклеиновых кислот ДНК и РНК.
    Насле́дственность - способность организмов передавать свои признаки и особенности развития потомству. Благодаря этой способности все живые существа сохраняют в своих потомках характерные черты вида. Такая преемственность наследственных свойств обеспечивается передачей генетической информации.
    Рибонуклеиновые кислоты выполняют различные функции: переносят информацию от ДНК к белку, транспортируют аминокислоты к месту синтеза белка, входят в состав рибосом, у некоторых организмов (например, ретровирусов) отвечают за хранение наследственной информации.
    Биосинтез белка - это многостадийный процесс синтеза и созревания белков, протекающий в живых организмах. В биосинтезе белка выделяют два основных этапа: синтез полипептидной цепи из аминокислот, происходящий на рибосомах с участием молекул мРНК и тРНК (трансляция), и посттрансляционные модификации полипептидной цепи.
    Генети́ческий код - свойственный всем живым организмам способ кодирования последовательности аминокислотных остатков в составе белков при помощи последовательности нуклеотидов в составе нуклеиновой кислоты.
    Нуклеотиды могут входить в состав небелковой части сложных ферментов (кофермент А, ФАД, НАД и др.), выполнять регуляторные функции (например, цАМФ), быть источниками энергии, запасенной в макроэргических связях (АТФ/АДФ, ГТФ/ГДФ и др., [3, с.80].)


    1.1 Белки: классификация, свойства, функции



    В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и не аминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также не аминокислотные фрагменты.
    Сло́жные белки́ (протеиды, холопротеины) - двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы - простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.
    Просты́е белки́ - белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.
    Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами» [4, с.221].

    В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

    · Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс - протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина.
    Простетическая группа - небелковый (и не производный от аминокислот) компонент, ковалентно связанный с белком, который выполняет важную роль в биологической активности соответствующего белка. Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов).
    Гидроксильная группа (гидроксогруппа, гидроксил) - функциональная группа OH органических и неорганических соединений, в которой атомы водорода и кислорода связаны ковалентной связью. В органической химии носит также название «спиртовой группы».
    Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет 95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.
    Внеклеточный матрикс (англ. extracellular matrix, ECM) - внеклеточные структуры ткани (интерстициальный матрикс и базальные мембраны). Внеклеточный матрикс составляет основу соединительной ткани, обеспечивает механическую поддержку клеток и транспорт химических веществ.


    · Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками- аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

    · Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)

    · Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.
    Активный центр - согласно ИЮПАК, это особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность.


    · Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока [5, с.331].

    · Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическоими группами различной химической природы. К ним относятся множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции - гемопротеины (белки содержащие в качестве простетической группы гем - гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

    Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из б-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения.
    Научная литература - совокупность письменных трудов, которые созданы в результате исследований, теоретических обобщений, сделанных в рамках научного метода. Научная литература предназначена для информирования учёных и специалистов о последних достижениях науки, а также для закрепления приоритета на научные открытия.
    Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах.

    Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации -белками, хотя это деление весьма условно.
    Степень полимеризации (англ. degree of polymerization) - число мономерных звеньев в молекуле полимера или олигомера. Обычно обозначается индексом «n» за скобками, включающее мономерное звено. Для гомополимера число средней степени полимеризации рассчитывается как отношение общей молекулярной массы полимера к молекулярной массе мономерного звена.
    Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.
    При образовании белка в результате взаимодействия б-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с б-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты образуются пептидные связи.
    Пептидная связь - вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты.
    Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C- концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N- конца.

    Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов - так называемый триплетили кодон [23, с.43].

    То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК, определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов. Синтез белков на рибосомах происходит, как правило, из 20-ти аминокислот, называемых стандартными. Триплетов, которыми закодированы аминокислоты в ДНК, у разных организмов от 61 до 63 (то есть от числа возможных триплетов (4і = 64), вычтено число стоп-кодонов (1-3)). Поэтому появляется возможность, что большинство аминокислот может быть закодировано разными триплетами. То есть, генетический код может является избыточным или, иначе, вырожденным. Это было окончательно доказано в эксперименте при анализе мутаций [2, с.416-420].

    Физические свойства. В состав белка входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярные массы белков варьируются в очень широких пределах: от 10 000 до 1 000 000 (и выше), зависят от молекулярной структуры белка.
    Моле́кула (новолат. molecula, уменьшительное от лат. moles - масса) - электрически нейтральная частица, образованная из двух или более связанных ковалентными связями атомов. В физике к молекулам причисляют также одноатомные молекулы, то есть свободные (химически не связанные) атомы (например, инертных газов, ртути и т. п.).


    Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это кристаллические вещества в виде белых порошков.
    Криста́ллы (от греч. κρύσταλλος, первоначально - лёд, в дальнейшем - горный хрусталь, кристалл) - твёрдые тела, в которых атомы расположены закономерно, образуя трёхмерно-периодическую пространственную укладку - кристаллическую решётку.
    Белки шерсти (кератин) и шелка (фиброин) прочные волокна. Многие белки имеют консистенцию вязких жидкостей или студней.

    Растворимость белков зависит от свойств аминокислотных остатков, особенностей организации молекулы и от природы растворителя. При растворении в воде молекула белка (заряженная частица), притягивает к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания, выпадения в осадок и способствует образованию коллоидных растворов.

    Белки в водном растворе проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Водные растворы белков оптически активны (вращают плоскость поляризованного света), способны рассеивать свет (опалесценция) и имеют низкое осмотическое давление.
    Золь (также лиозоль, коллоидный раствор, англ. sol от лат. solutio - раствор) - высокодисперсная коллоидная система (коллоидный раствор) с жидкой (лиозоль) или газообразной (аэрозоль) дисперсионной средой, в объёме которой распределена другая (дисперсная) фаза в виде капелек жидкости, пузырьков газа или мелких твёрдых частиц, размер которых лежит в пределе от 1 до 100 нм (10−9-10−7м).
    Водный раствор - разновидность раствора, в котором растворителем служит вода. Будучи превосходным растворителем, именно вода используется для приготовления большинства растворов в химии.
    Поляриза́ция волн - характеристика поперечных волн, описывающая поведение вектора колеблющейся величины в плоскости, перпендикулярной направлению распространения волны.
    Осмотическое давление (обозначается π) - избыточное гидростатическое давление на раствор, отделённый от чистого растворителя полупроницаемой мембраной, при котором прекращается диффузия растворителя через мембрану (осмос).


    Имеются белки совершенно не растворимые в воде. Все белки не растворимы в органических растворителях.
    Растворитель - жидкое, твёрдое или газообразное вещество, способное растворять другие твёрдые, жидкие или газообразные вещества. Обычно используются как органические растворители в химчистках (например, тетрахлорэтилен), как бытовые растворители (например, ацетон, скипидар), для удаления лаков и клея (ацетон, метиловый спирт, этилацетат), в моющих средствах (цитрусовые терпены), в парфюмерии (этанол) и в химическом синтезе. Обычно растворитель и растворяемое вещество одинаковы по своей природе - подобное растворяется в подобном, то есть полярный растворитель подходит к полярному веществу.


    Белки способны адсорбировать на своей поверхности (а иногда и захватывать внутрь) некоторые низкомолекулярные вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты).
    Органические кислоты - органические вещества, проявляющие кислотные свойства. К ним относятся карбоновые кислоты, содержащие карбоксильную группу -COOH, сульфоновые кислоты, содержащие сульфогруппу -SO3H и некоторые другие.
    Белки транспортируют по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания [24, с.446].

    Кислотно-основные свойства. Белки, как и б-аминокислоты, являются амфотерными соединениями. Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции pH крови. Кислотно-основные превращения в молекулах белков сопровождаются изменением их конформации, а следовательно, и изменением их биологических и физиологических свойств.

    В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных б-аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

    Гидролиз. Характерной реакцией для белков является гидролиз пептидных связей до аминокислот. Белки нацело гидролизуются H2SO4 (конц) при н.у. или 2% HCl при нагревании и повышенном давлении. Гидролиз белков является способом выделения аминокислот.

    В организме гидролиз белка осуществляется под действием ферментов пептидаз и строго контролируются.

    Ферментативный гидролиз (протолиз) протекает в любой клетке организма. В желудочно-кишечном тракте локализованы протеолитические ферменты различной специфичности.
    Протеа́зы, протеиназы, протеолитические ферменты - ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь между аминокислотами в белках.
    Пищевари́тельный тракт, желу́дочно-кише́чный тракт (ЖКТ), пищева́я трубка - пищеварительная система органов настоящих многоклеточных животных, предназначенная для переработки и извлечения из пищи питательных веществ, всасывания их в кровь и выведения из организма непереваренных остатков.


    В желудочном соке находится фермент пепсин (от греческого pepsis - пищеварение).
    Желудочный сок - сложный по составу пищеварительный сок, вырабатываемый различными клетками слизистой оболочки желудка.
    Он быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные ароматическими б-аминокислотами (фенилаланин, тирозин, триптофан), и медленнее пептидные связи образованные лейцином, аспарагиновой и глутаминовой кислотами.

    Протеолиз в кишечнике обеспечивает ряд ферментов: трипсин (от греческого thrypsis - разжижение), химотрипсин и другие. Аминокислоты, образуемые в результате гидролиза белков пиши, уже через 15 минут обнаруживаются в крови. Максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-35 минут после приёма белка с пищей.

    Всасывание аминокислот происходит, главным образом, в тонком кишечнике, где функционируют специфические системы транспорта аминокислот.
    То́нкая кишка́ (лат. intestinum tenue) - отдел кишечника у позвоночных животных, располагающийся между желудком и толстой кишкой. Тонкая кишка осуществляет основную функцию всасывания питательных веществ из химуса в организме животных.
    Кровотоком аминокислоты транспортируются во все ткани и органы [32, c.6].

    Денатурация. Под действием температуры, сильных кислот и оснований, органических растворителей, облучение УФ и рентгеновскими лучами, и даже при сильном механическом перемешивании растворов может происходить процесс разрушения пространственной (нативной) конформации белка - денатурация.

    Денатурация, как правило, затрагивает четвертичную, третичную и частично вторичную структуры белковой молекулы и не сопровождается какими-либо изменениями первичной структуры. При определенных условиях денатурированный белок можно частично или полностью вернуть к исходному состоянию - ренатурация. Денатурация необратима при нарушении первичной структуры белка (свертывание яичного альбумина при варке яиц).
    В биохимии, первичная структура (англ. primary structure) биологической молекулы - это точное обозначение атомной структуры и расположения химических связей между атомами (включая стереохимию). Для стандартного неразветвленного кросс-линк не связанного биополимера (например, ДНК, РНК или белков) понятие первичной структуры является синонимом последовательности остатков мономеров (нуклеотидов или аминокислот). Считается, что термин первичная структура был впервые употреблён Линнерстрёмом-Лангом в лекции Lane Medical Lectures в 1951 году.


    Все денатурированные молекулы одного белка приобретают случайную конформацию, отличающуюся от других молекул того же белка. Радикалы аминокислот, формирующие активный центр, оказываются пространственно удаленными друг от друга, т.е. разрушается специфический центр связывания белка с лигандом [33, с.64].

    · Каталитическая функция. Наиболее хорошо известная функция белков в организме -- катализ различных химических реакций.

    Хими́ческая реа́кция - превращение одного или нескольких исходных веществ (реагентов) в другие вещества, при которых ядра атомов не меняются, при этом происходит перераспределение электронов и ядер, и образуются новые химические вещества.
    Ферменты -- это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: например, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5'-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее не катализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента) [29, с.19].
    Ферменты или энзимы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, ἔνζυμον - закваска) - обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.
    Оро́товая кислота (от греч. orós - молозиво) - витаминоподобное вещество, влияющее на обмен веществ и стимулирующее рост живых организмов, но не обладающее всеми свойствами, характерными для витаминов.
    Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

    · Структурная функция. Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются филаментозными: например, мономеры актинаитубулина -- это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму [14, с.22]. Коллагениэластин -- основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

    Соедини́тельная ткань - это ткань живого организма, не отвечающая непосредственно за работу какого-либо органа или системы органов, но играющая вспомогательную роль во всех органах, составляя 60-90 % от их массы.

    · Защитная функция существует несколько видов защитных функций белков:

    1. Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают коллаген -- белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

    2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма [29, с.32].

    3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку потагенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптивной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения.

    Система комплемента - комплекс сложных белков, постоянно присутствующих в крови. Это каскадная система протеолитических ферментов, предназначенная для гуморальной защиты организма от действия чужеродных агентов, она участвует в реализации иммунного ответа организма.
    Имму́нная систе́ма - система органов, существующая у позвоночных животных и объединяющая органы и ткани, которые защищают организм от заболеваний, идентифицируя и уничтожая опухолевые клетки и патогены.
    Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами [30, с.126].

    · Регуляторная функция. Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки.

    Строи́тельные материа́лы - материалы для возведения и ремонта зданий и сооружений.
    Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы.
    Кле́точный цикл - это период существования клетки от момента её образования путём деления материнской клетки до собственного деления или гибели.
    Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями.
    Факторы транскрипции (транскрипционные факторы) - белки́, контролирующие процесс синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипцию) путём связывания со специфичными участками ДНК. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию либо самостоятельно, либо в комплексе с другими белками.
    На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов [11, с.124].

    Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы -- ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

    · Сигнальная функция белков -- способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и организмами.

    Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами.
    Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

    Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

    Факторы роста - это естественные соединения, способные стимулировать рост, пролиферацию и/или дифференцировку живых клеток. Как правило, это пептидные или стероидные гормоны. Факторы роста функционируют как сигнальные молекулы для взаимодействия между клетками.

    Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных -- это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

    Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

    Цитокины -- пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма [18, с.25].

    Не́рвная систе́ма - целостная морфологическая и функциональная совокупность различных взаимосвязанных, нервных структур, которая совместно с эндокринной системой обеспечивает взаимосвязанную регуляцию деятельности всех систем организма и реакцию на изменение условий внутренней и внешней среды.
    Фа́ктор некро́за о́пухоли (ФНО, фактор некроза опухоли-альфа, англ. tumor necrosis factor, TNF) - внеклеточный белок, многофункциональный провоспалительный цитокин, синтезирующийся в основном моноцитами и макрофагами.

    · Транспортная функция. Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов [14, с.34].

    Тра́нспортные белки́ - собирательное название большой группы белков, выполняющих функцию переноса различных лигандов как через клеточную мембрану или внутри клетки (у одноклеточных организмов), так и между различными клетками многоклеточного организма.

    Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану.

    Кле́точная мембра́на (также цитолемма, плазмалемма, или плазматическая мембрана) - эластическая молекулярная структура, состоящая из белков и липидов. Отделяет содержимое любой клетки от внешней среды, обеспечивая её целостность; регулирует обмен между клеткой и средой; внутриклеточные мембраны разделяют клетку на специализированные замкнутые отсеки - компартменты или органеллы, в которых поддерживаются определённые условия среды.
    Ио́нные кана́лы - порообразующие белки (одиночные либо целые комплексы), поддерживающие разность потенциалов, которая существует между внешней и внутренней сторонами клеточной мембраны всех живых клеток.
    Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ.
    Активный транспорт - перенос вещества через клеточную или внутриклеточную мембрану (трансмембранный активный транспорт) или через слой клеток (трансцеллюлярный активный транспорт), протекающий из области низкой концентрации в область высокой, т. е.
    «Электростанция клетки» -- АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам [14, с.39].

    · Запасная (резервная) функция. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма [1, с.40].

    Электрохими́ческий градиéнт или градиéнт электрохимического потенциáла - это совокупность градиента концентрации и мембранного потенциала, которая определяет направление движения ионов через мембрану. Состоит из двух составляющих: химического градиента (градиента концентрации) или разницы в концентрациях растворённого вещества по обе стороны мембраны, и электрического градиента (мембранного потенциала) или разницы зарядов расположенных на противоположных сторонах мембраны. Градиент возникает вследствие неодинаковой концентрации ионов, расположенных на противоположных сторонах водопроницаемой мембраны. Ионы двигаются через мембрану из области, имеющую более высокую концентрацию в область с более низкой концентрацией путём простой диффузии. Также ионы несут электрический заряд, который формирует электрический потенциал на мембране (мембранный потенциал). Если существует неравномерное распределение зарядов по обе стороны мембраны, то разница в электрическом потенциале порождает силу, которая приводит к ионной диффузии, пока заряды по обе стороны не будут сбалансированы.
    Эне́ргия (др.-греч. ἐνέργεια - действие, деятельность, сила, мощь) - скалярная физическая величина, являющаяся единой мерой различных форм движения и взаимодействия материи, мерой перехода движения материи из одних форм в другие.
    Биологически активные вещества (БАВ) - химические вещества, обладающие высокой физиологической активностью при небольших концентрациях по отношению к определённым группам живых организмов (в первую очередь - по отношению к человеку, а также по отношению к растениям, животным, грибам и пр.)

    · Рецепторная функция. Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях -- свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы.

    Вещество́ - одна из форм материи, состоящая из фермионов или содержащая фермионы наряду с бозонами; обладает массой покоя, в отличие от некоторых типов полей, как например электромагнитное. Обычно (при сравнительно низких температурах и плотностях) вещество состоит из частиц, среди которых чаще всего встречаются электроны, протоны и нейтроны.
    Меха́ника (греч. μηχανική - искусство построения машин) - раздел физики, наука, изучающая движение материальных тел и взаимодействие между ними; при этом движением в механике называют изменение во времени взаимного положения тел или их частей в пространстве.
    При воздействии сигнала на определённый участок молекулы -- белок-рецептор -- происходят её конформационные изменения.
    Конформа́ция молекулы (от лат. conformatio - форма, построение, расположение) - пространственное расположение атомов в молекуле определенной конфигурации, обусловленное поворотом вокруг одной или нескольких одинарных сигма-связей.
    В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал,-- внутри [27, с.87].
    Передача сигнала (сигнальная трансдукция, трансдукция, сигналинг, сигнализация, англ. signal transduction) - в молекулярной биологии термин «Передача сигнала» относится к любому процессу, при помощи которого клетка превращает один тип сигнала или стимула в другой.
    Трансмембранные рецепторы - мембранные белки, которые размещаются, и работают не только во внешней клеточной мембране, но и в мембранах компартментов и органелл клетки. Связывание с сигнальной молекулой (гормоном или медиатором) происходит с одной стороны от мембраны, а клеточный ответ формируется на другой стороне от мембраны.

    · Моторная (двигательная) функция. Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин) перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов, движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).

    Двигательный белок, моторный белок - класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Выделяют ротационные (АТФ-синтаза) и линейные моторные белки. Функционирование моторных белков осуществляется посредством гидролиза АТФ, что позволяет молекуле белка преобразовывать химическую энергию в механическую работу.
    Мы́шцы или му́скулы (от лат. musculus - мышца) - опорно-двигательный аппарат в совокупности с костями организма, способный к сократительной способности. Предназначены для выполнения различных действий: движения тела, сокращения голосовых связок, дыхания.
    Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины -- в противоположном направлении [26, с.189]. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.

    Рисунок 1 - Схема трансмембранного рецептора: E -- внеклеточное пространство; P -- клеточная мембрана; I -- внутриклеточное пространство


    1.2 Структурно-пространственная организация белковых молекул

    Под первичной структурой белка понимают количество и порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями, в полипептидной цепи.

    Полипептидная цепь на одном конце содержит свободную, не участвующую в образовании пептидной связи, NH2-группу, этот участок обозначается как N-конец. На противоположной стороне располагается свободная, не участвующая в образовании пептидной связи, НООС-группа, это - С-конец. За начало цепи принимается N-конец, именно с него начинается нумерация аминокислотных остатков:

    Аминокислотную последовательность инсулина установил Ф. Сэнгер (Кембриджский университет). Этот белок состоит из двух полипептидных цепей. Одна цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, другая цепь - из 30. Цепи связаны двумя дисульфидными мостиками (рис. 2).

    Рисунок 2 - Первичная структура инсулина человека

    На расшифровку этой структуры было затрачено 10 лет (1944 - 1954 гг.). В настоящее время первичная структура определена у многих белков, процесс ее определения автоматизирован и не представляет собой серьезную проблему для исследователей.

    Настоя́щее - часть линии времени, состоящая из событий, которые происходят в данный момент, то есть определенная область пространства-времени. При определённых допущениях под настоящим временем понимаются текущие дни, месяцы и даже годы.

    Информация о первичной структуре каждого белка закодирована в гене (участке молекулы ДНК) и реализуется в ходе транскрипции (переписывании информации на мРНК) и трансляции (синтеза полипептидной цепи). В связи с этим можно установить первичную структуру белка также по известной структуре соответствующего гена.

    По первичной структуре гомологичных белков можно судить о таксономическом родстве видов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Такие белки имеют сходные аминокислотные последовательности. Например, белок цитохром С у большинства видов имеет относительную молекулярную массу около 12500 и содержит около 100 аминокислотных остатков.

    Молекулярная масса (менее правильный термин: молекулярный вес) - масса молекулы, выраженная в атомных единицах массы. Численно равна молярной массе, выраженной в г/моль. Однако следует чётко представлять разницу между молярной массой и молекулярной массой, понимая, что они равны лишь численно и различаются по размерности.
    Различия в первичной структуре цитохрома С двух видов пропорциональны филогенетическому различию между данными видами [19, с.615]. Так цитохромы С лошади и дрожжей отличаются по 48 аминокислотным остаткам, курицы и утки - по двум, цитохромы же курицы и индейки идентичны.

    Вторичная структура белка формируется вследствие образования водородных связей между пептидными группами. Различают два типа вторичной структуры:б-спиральи в-структура (или складчатый слой). В белках могут присутствовать также участки полипептидной цепи, не образующие вторичную структуру.

    б-Спираль по форме напоминает пружину. При формировании б-спирали атом кислорода каждой пептидной группы образует водородную связь с атомом водорода четвертой по ходу цепи NH-группы:

    Каждый виток спирали связан со следующим витком спирали несколькими водородными связями, что придает структуре значительную прочность.

    Вторичная структура - конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка или цепи нуклеиновых кислот), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам.
    Водородная связь - форма ассоциации между электроотрицательным атомом и атомом водорода H, связанным ковалентно с другим электроотрицательным атомом. В качестве электроотрицательных атомов могут выступать N, O или F.
    Ма́тричная рибонуклеи́новая кислота́ (мРНК, синоним - информацио́нная РНК, иРНК) - РНК, содержащая информацию о первичной структуре (аминокислотной последовательности) белков. мРНК синтезируется на основе ДНК в ходе транскрипции, после чего, в свою очередь, используется в ходе трансляции как матрица для синтеза белков.
    Атом водорода - физико-химическая система, состоящая из атомного ядра, несущего элементарный положительный электрический заряд, и электрона, несущего элементарный отрицательный электрический заряд. В состав атомного ядра может входить протон или протон с одним или несколькими нейтронами, образуя изотопы водорода.
    б-Спираль обладает следующими характеристиками: диаметр спирали 0,5 нм, шаг спирали - 0,54 нм, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

    Боковые радикалы аминокислот направлены наружу от б-спирали (рис. 3).

    Из природных L-аминокислот может быть построена как правая, так и левая б-спираль. Для большинства природных белков характерна правая спираль. Из D-аминокислот также можно построить как левую, так и правую спираль. Полипептидная же цепь, состоящая из смеси D-и L-аминокислотных остатков, не способна образовывать спираль.

    Рисунок 3 - Модель б-спирали, отражающая пространственное расположение боковых радикалов

    Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию б-спирали. Например, если в цепи подряд расположено несколько положительно или отрицательно заряженных аминокислотных остатков, такой участок не примет б-спиральной структуры из-за взаимного отталкивания одноименно заряженных радикалов.

    Затрудняют образование б-спирали радикалы аминокислотных остатков, имеющих большие размеры. Препятствием для образования б-спирали, является также наличие в полипептидной цепи остатков пролина (рис. 4). В остатке пролина при атоме азота, образующем пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода.

    Рисунок 4 - Остаток пролина препятствует образованию б-спирали

    Поэтому остаток пролина, входящий в состав полипептидной цепи, не способен образовывать внутри цепочечную водородную связь. Кроме того, атом азота в пролине входит в состав жесткого кольца, что делает невозможным вращение вокруг связи N - C и образование спирали.

    Кроме б-спирали описаны и другие типы спиралей. Однако они встречаются редко, в основном на коротких участках.

    Образование водородных связей между пептидными группами соседних полипептидных фрагментов цепей приводит к формированию в-структуры, или складчатого слоя:

    В отличие от б-спирали складчатый слой имеет зигзагообразную форму, похожую на гармошку (рис. 5).

    Рисунок 5 - в-структура белка

    Различают параллельные и антипараллельные складчатые слои. Параллельные в-структуры образуются между участками полипептидной цепи, направления которых совпадают:

    Антипаралельные в-структуры образуются между противоположно направленными участками полипептидной цепи:

    в-Структуры могут формироваться более чем между двумя полипептидными цепями:

    В составе одних белков вторичная структура может быть представлена только б-спиралью, в других - только в-структурами (параллельными, или антипараллельными, или и теми, и другими), в третьих наряду с б-спирализованными участками могут присутствовать и в-структуры [16, с.467].

    Третичная структура. У многих белков вторично организованные структуры (б-спирали, в-структуры) свернуты определенным образом в компактную глобулу. Пространственная организация глобулярных белков носит название третичной структуры.

    Глобулярные белки - белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в глобулы (компактные шарообразные третичные структуры)
    Третичная структура (или трехмерная структура ) - пространственное строение (включая конформацию) всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи.
    Таким образом, третичная структура характеризует трехмерное расположение участков полипептидной цепи в пространстве. В формировании третичной структуры принимают участие ионные и водородные связи, гидрофобные взаимодействия, вандерваальсовы силы.
    Гидрофобность (от др.-греч. ὕδωρ - вода и φόβος - боязнь, страх) - это физическое свойство молекулы, которая «стремится» избежать контакта с водой. Сама молекула в этом случае называется гидрофобной.
    Стабилизируют третичную структуру дисульфидные мостики.

    Третичная структура белков определяется их аминокислотной последовательностью. При ее формировании связи могут возникать между аминокислотами, расположенными в полипептидной цепи на значительном расстоянии. У растворимых белков полярные радикалы аминокислот, как правило, оказываются на поверхности белковых молекул и реже - внутри молекулы, гидрофобные радикалы оказываются компактно упакованными внутри глобулы, образуя гидрофобные области.

    В настоящее время третичная структура многих белков установлена.

    Миоглобин - кислород-связывающий белок с относительной массой 16700. Его функция - запасание кислорода в мышцах. В его молекуле имеется одна полипептидная цепь, состоящая из 153 аминокислотных остатков, и гемогруппа, играющая важную роль в связывании кислорода.

    Пространственная организация миоглобина установлена благодаря работам Джона Кендрью и его коллег (рис. 6). В молекуле этого белка присутствуют 8 б-спиральных участков, на их долю приходится 80 % всех аминокислотных остатков. Молекула миоглобина очень компактна, внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды, почти все полярные радикалы аминокислот расположены на внешней поверхности молекулы, большая часть гидрофобных радикалов расположена внутри молекулы, вблизи поверхности находится гем - небелковая группа, ответственная за связывание кислорода.

    Рисунок 6 - Третичная структура миоглобина

    Четвертичная структура. Многие белки состоят из нескольких, двух или более, белковых субъединиц, или молекул, обладающих определенной вторичной и третичной структурами, удерживаемых вместе при помощи водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил.

    Белковая субъединица в структурной биологии - полипептид, который вместе с другими компонентами собирается в мультимерный или олигомерный белковый комплекс. Многие природные ферменты и другие белки состоят из нескольких белковых субъединиц.
    Ионная связь - прочная химическая связь, возникающая в результате электростатистического притяжения катионов и анионов - образующаяся между атомами с большой разностью (>1,7 по шкале Полинга) электроотрицательностей, при которой общая электронная пара переходит преимущественно к атому с большей электроотрицательностью.
    Такая организация белковых молекул носит название четвертичной структуры, а сами белки называют олигомерными.
    Четвертичная структура - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.
    Отдельная субъединица, или белковая молекула, в составе олигомерного белка называется протомером [21, с.12].

    Число протомеров в олигомерных белках может варьировать в широких пределах. Например, креатинкиназа состоит из 2 протомеров, гемоглобин - из 4 протомеров, РНК-полимераза E. Сoli - фермент, ответственный за синтез РНК, - из 5 протомеров, пируватдегидрогеназный комплекс - из 72 протомеров.

    Если белок состоит из двух протомеров, его называют димером, четырех - тетрамером, шести - гексамером (рис. 7). Чаще в молекуле олигомерного белка содержится 2 или 4 протомера. В состав олигомерного белка могут входить одинаковые или различные протомеры. Если в состав белка входят два идентичных протомера, то это - гомодимер, если разные -гетеродимер.

    Рассмотрим организацию молекулы гемоглобина. Основная функция гемоглобина заключается в транспорте кислорода из легких в ткани и углекислого газа в обратном направлении. Его молекула (рис. 7) состоит из четырех полипептидных цепей двух различных типов - двух б-цепей и двух в-цепей и гема. Гемоглобин является белком, родственным миоглобину.

    Рисунок 7 - Олигомерные белки

    Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Каждый протомер гемоглобина содержит, как и миоглобин, 8 б-спирализованных участков полипептидной цепи. При этом надо отметить, что в первичных структурах миоглобина и протомера гемоглобина идентичны только 24 аминокислотных остатка [28, с.399]. Следовательно, белки, значительно отличающиеся по первичной структуре, могут иметь сходную пространственную организацию и выполнять сходные функции.


    1.3 Обмен белков



    Существенный критерий ценности пищевого белка - аминокислотный состав. Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма.
    Незаменимые аминокислоты - необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому необходимо их поступление в организм с пищей.


    Переваривание и всасывание белков в ротовой полости не происходит.
    Ротова́я по́лость (лат. cavum oris) - начальный участок переднего отдела пищеварительной системы человека (о ротовой системе животных см. статью Рот). Служит для приёма пищи и её первичной обработки (включающей механическое измельчение при пережёвывании и начальный этап переваривания, в ходе которого содержащиеся в пище полисахариды расщепляются под действием амилазы и мальтазы, присутствующих в слюне). В результате образуется пищевой комок, поступающий через глотку в пищевод.


    В желудке главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген - предшественник протеолитического фермента пепсина.
    Гла́вные кле́тки (синонимы: зимогенные клетки, главные гландулоциты) - клетки слизистой оболочки желудка, секретирующие профермент пепсина пепсиноген, желудочную липазу, устойчивую в кислой среде, а также профермент реннина (химозина).
    Сли́зистая оболо́чка (лат. tunica mucosa, часто говорят просто «слизистая») - внутренняя оболочка полых органов, сообщающихся со внешней средой. Слизистая оболочка покрывает поверхности органов дыхания, мочевой, половой и пищеварительной систем, внутренние поверхности глазных век и слуховых проходов.
    В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется.

    Рисунок 8 - Структура гемоглобина

    Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,5-2,0. Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.

    В тонком отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается ферментэнтеропептидаза, который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания.

    Протеолиз - процесс гидролиза белков, катализируемый ферментами пептидгидролазами, или протеазами.
    Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника - расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

    Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта - гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептидглутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент - гамма-глутамилтрансфераза. Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na . Аминокислоты попадают в портальный кровоток - в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

    В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических ферментов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол, крезол, сероводород, метилмеркаптан, индол, скатол, а также группа соединений под общим названием «трупные яды» - кадаверин, путресцин. Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания.

    Глюкуроновая кислота (от глюкоза и др.-греч. οὖρον - моча) - одноосновная органическая кислота, относящаяся к группе уроновых кислот.
    Затем они выводятся из организма с мочой [7, с.245].

    Переваривание белков у жвачных. Под действием ферментов микрофлоры рубца белки гидролизуются до АК, которые могут использоваться двумя путями:

    1) идти на синтез белков микрофлоры рубца;

    2) подвергаться процессу брожения;

    Вновь образовавшаяся микрофлора поступает в сычуг и далее подвергается действию ферментов как и у моногастричных животных. Сбраживание АК завершается образованием летучих жирных кислот (ЛЖК: молочной, масляной, уксусной, пропионовой) и аммиака. Данные продукты в свою очередь идут:

    1) на синтез белков микрофлоры рубца;

    2) поступают в кровь и идут на энергетические нужды.

    Пути использования АК в организме

    1) синтез собственных белков организма;

    2) при дефиците энергии участие в ЦТК

    3) участие в образовании БАВ.

    Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификации:

    1) окислительное дезаминировние или отщепление аминогруппы катализируется ферментами класса аминооксидаз. Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге - это (ГДГ). Он катализирует превращение глутаминовой кислоты вальфа-кетоглутаровую;

    Глутаминовая кислота (2-аминопентандиовая кислота) - алифатическая дикарбоновая аминокислота. В живых организмах глутаминовая кислота входит в состав белков, ряда низкомолекулярных веществ и в свободном виде.

    2) переаминироване. Происходит обмен аминогруппы на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Глутаминовая кислота взаимодействует спировиноградной, при этом образуется альфа-кетоглутаровая кислота и аланин;

    Рисунок 9 - Участки вступления аминокислот в ЦТК.

    3) декарбоксилирование или отщепление карбоксильной группы с образованием СО2и амина.

    α-кетоглутаровая (альфа-кетоглутаровая) кислота - одно из двух кетоновых производных глутаровой кислоты. Название «кетоглутаровая кислота» без дополнительных обозначений обычно означает альфа-форму. β-кетоглутаровая кислота[en] отличается только положением кетонной функциональной группы и встречается гораздо реже.
    Карбоксильная группа (карбоксил) -СООН - функциональная одновалентная группа, входящая в состав карбоновых кислот и определяющая их кислотные свойства
    Катализируют реакцию декарбоксилазы. В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота.

    Гистамин- продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты. Является одним из медиаторов воспаления [12, с.346].

    Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени.

    Дофамин - производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина.

    Мозгово́й ствол, или ствол головного мозга - традиционно выделяющийся отдел третьего мозга, представляющий собой протяжённое образование, продолжающее спинной мозг.
    Тучные клетки (мастоциты, лаброциты) - высокоспециализированные иммунные клетки соединительной ткани позвоночных животных, аналоги базофилов крови. Участвуют в адаптивном иммунитете. Тучные клетки рассеяны по соединительной ткани организма, особенно под кожей, вокруг лимфатических узлов и кровеносных сосудов; содержатся в селезенке и костном мозге.
    Потенциа́л де́йствия - волна возбуждения, перемещающаяся по мембране живой клетки в виде кратковременного изменения мембранного потенциала на небольшом участке возбудимой клетки (нейрона или кардиомиоцита), в результате которого наружная поверхность этого участка становится отрицательно заряженной по отношению к внутренней поверхности мембраны, в то время, как в покое она заряжена положительно.

    Процессы гниения в тонком отделе кишечника происходят также под действием декарбоксилаз.

    Биосинтез аминокислот. Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Полностью заменимыми являются 8 аминокислот: Ала, Аск, Асп, Глк, Глн, Сер, Глн и Про. Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты гликолитической цепи и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы. Аланин из пирувата, аспарагин - из фумарата, глутамин из - альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин - из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата. Аланин при участии фермента АлАт из пирувата (аминогруппа также от глутамата). Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.

    Биосинтез сложных белков. Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды. Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО2. Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО2.

    Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты.

    Сюда перенапраляется запрос Аспартат. Не следует путать с Аспартамом - пищевым подсластителем и Аспаркамом - лекарственным препаратом.
    Мочевая кислота - бесцветные кристаллы, плохо растворимы в воде, этаноле, диэтиловом эфире, растворимы в растворах щелочей, горячей серной кислоте и глицерине.
    Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов - аланином и аминомасляной кислотой.

    Синтез гемоглобинавключает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки [15, с.778].

    Предшественники гема - сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота (Е: аминолевулитат-синтетаза).

    δ-Аминолевулиновая кислота (дельта- или 5-аминолевулиновая кислота) - органическая кислота, первичный компонент синтеза тетрапирролов - порфиринов и корринов у животных и хлорофилла у растений.
    Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена (Е: порфобилиногенсинтетаза). Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение которое модифицируется в протопорфирин. Заключительный этап - присоединение железа (Е: феррохелатаза).

    Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:

    1) раскрытие пиррольного кольца с образованием вердоглобина;

    2) удаление железа после чего получается биливердоглобин;

    3) отщепление глобина с образованиембиливердина;

    4) восстановление метиновой группы с получениембилирубина.

    Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы. Этерифицированный билирубин называется прямым (связанным), а неэтерифицированный - непрямым (свободным).

    Связанный билирубин выделяется с желчью в 12-перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови - билирубинемия.

    Обезвреживание аммиака. Он образуется в основном при дезамировании аминокислот.

    1) Восстановительное аминировние происходит в малом объеме и несущественно.

    2) Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот (аспарагина и глутамина). Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.

    3) Образование солей аммония происходит в почечной ткани (хлорид аммония удаляется с мочой).

    4) Основной путь - синтез мочевины. Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле.

    У большинства наземных позвоночных аммиачный азот выводится в виде мочевины, такие организмы называются уротелическими. Костные рыбы - аммониотелические организмы, они выделяют азот непосредственно в виде аммиака.

    Четвероно́гие, или назе́мные позвоно́чные (лат. Tetrapoda) - надкласс позвоночных из группы челюстноротых (Gnathostomata). Характерный признак четвероногих - наличие четырёх конечностей, обычно служащих для передвижения по суше.
    Цикл мочевины или орнитиновый цикл (цикл Кребса-Гензелейта) - последовательность биохимических реакций млекопитающих и некоторых рыб, в результате которой азотсодержащие продукты распада преобразуются в мочевину, которая в свою очередь выделяется почками.
    Нервная ткань - ткань эктодермального происхождения, представляет собой систему специализированных структур, образующих основу нервной системы и создающих условия для реализации её функций. Нервная ткань осуществляет восприятие и преобразование раздражителей в нервный импульс и передачу его к эффектору.
    Ко́стные ры́бы (лат. Osteichthyes) - группа классов в надклассе Рыбы (Pisces). Костные рыбы имеют парные конечности (плавники). Рот этих рыб образован хватающими челюстями с зубами, жабры расположены на жаберных дугах с внутренней скелетной опорой, ноздри парные.
    Наземные рептилии и птицы вводят азот в виде мочевой кислоты - это урикотелические организмы [20, с.500].


    1.4 Углеводы: классификация, свойства, функции, пространственная изомерия

    Углеводы можно определить как альдегидные или кетонные производные полиатомных (содержащих более одной ОН-группы) спиртовили как соединения, пригидролизекоторых образуются эти производные.

    Согласно принятой в настоящее время классификации, углеводы подразделяются на три основные группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

    Рисунок 10

    Моносахариды или монозы (простые сахара). Углеводы с приятным вкусом, которые не способны расщепляться на более простые виды. Этот вид углеводов включает группу многоатомных спиртов с карбонильной группой (альдоза или кетоза). Преимущественно находятся в составе растений и животных. Простые сахара представляют собой порошковые вещества, хорошо впитывающие воду, но плохо растворимые в спирте. Известные представители этого класса: глюкоза и фруктоза. Они занимают весомое место в пищевой промышленности, являются неотъемлемым компонентом некоторых пищевых продуктов и, более того, принимают на себя роль основного субстрата при сбраживании.

    Пи́ща (Еда́) - то, что едят, чем питаются - любое вещество, пригодное для еды и питья живым организмам для пополнения запасов энергии и необходимых ингредиентов для нормального течения химических реакций обмена веществ: белков, жиров, углеводов, витаминов, минералов и микроэлементов.
    Карбони́льная гру́ппа - функциональная группа >С=O органических соединений.
    Пищева́я промы́шленность - группа промышленных отраслей, производящих пищевые продукты в готовом виде или в виде полуфабрикатов, а также напитки, табачные изделия, в некоторых классификациях - также мыло и моющих средств (на жировых производствах).

    Олигосахариды. Низкомолекулярные углеводы, которые содержат от 2 до 10 остатков моносахаридов, соединенных гликозидными связями. Поэтому по количеству простых сахаров они могут быть дисахаридами, трисахаридами, тетрасахаридами, пентасахаридами и т.д. Наряду с полисахаридами, являются наиболее концентрированным источником калорий в классификации углеводов. Олигосахариды растительной природы более разнообразны по составу, чем представители животного происхождения. Классификация углеводов выделяет среди дисахаридов лактозу, мальтозау и сахарозу.

    Полисахариды или полиозы. Высокомолекулярные (несахароподобные) соединения из большого количества моносахаридов и гликозидных связей между ними.

    Гликозидная связь (англ. Glycosidic bond) - это тип ковалентной связи, которая соединяет молекулу сахара с другой молекулой, часто с другим сахаром. Гликозидная связь образуется между полуацетальной группой сахара (или производной сахара) и гидроксильной группой органического соединения, например, спирта.
    Гликози́ды - органические соединения, молекулы которых состоят из двух частей: углеводного (пиранозидного или фуранозидного) остатка и неуглеводного фрагмента (т. н. агликона). В качестве гликозидов в более общем смысле могут рассматриваться и углеводы, состоящие из двух или более моносахаридных остатков.
    Данные углеводы различаются не только составом простых сахаров, но и молекулярной массой и структурными особенностями (линейные или разветвленные). Поэтому и обладают отличительными свойствами друг от друга. Классификация углеводов выделяет гомополисахариды и гетерополисахариды. Первые (гемицеллюлоза, гликоген, клетчатка, крахмал) состоят из молекул исключительно одного вида моноз, а вторые могут включать от двух и более остатков разных простых сахаров [23, с.27].

    Благодаря обилию полярных функциональных групп моносахариды хорошо растворяются в воде и не растворяются в неполярных органических растворителях. Способность к таутомерным превращениям обычно затрудняет кристаллизацию моносахаридов. Если такие превращения невозможны, как в гликозидах или олигосахаридах типа сахарозы, вещества кристаллизуются легко. Многие гликозиды (например, сапонины) проявляют свойства поверхностно-активных соединений. Полисахариды являются гидрофильными полимерами, молекулы которых способны к ассоциации с образованием высоковязких растворов (растительной слизи, гиалуроновая кислота);

    Функциональная группа - структурный фрагмент органической молекулы (некоторая группа атомов), определяющий её химические свойства. Старшая функциональная группа соединения является критерием его отнесения к тому или иному классу органических соединений.
    Гиалуро́новая кислота́ (гиалурона́т, гиалурона́н) - несульфированный гликозаминогликан, входящий в состав соединительной, эпителиальной и нервной тканей. Является одним из основных компонентов внеклеточного матрикса, содержится во многих биологических жидкостях (слюне, синовиальной жидкости и др.).
    полисахариды могут образовывать прочные гели (агар, алъгиновые кислоты, каррагинаны, пектины). В отдельных случаях молекулы полисахаридов образуют высокоупорядоченные надмолекулярные структуры, нерастворимые в воде (целлюлоза, хитин) [8, с.108].

    Функции углеводов: Энергетическая - углеводы являются одним из основных источников энергии для организма, обеспечивая не менее 60% энергозатрат. Для деятельности мозга, клеток крови, мозгового вещества почек практически вся энергия поставляется за счет окисления глюкозы. При полном распаде 1 г углеводов выделяется 4,1 ккал/моль (17,15 кДж/моль) энергии.

    Пластическая - углеводы или их производные обнаруживаются во всех клетках организма. Они входят в состав биологических мембран и органоидов клеток, участвуют в образовании ферментов, нуклеопротеидов и т.д. В растениях углеводы служат в основном опорным материалом.

    Защитная - вязкие секреты (слизь), выделяемая различными железами, богаты углеводами или их производными (мукополисахаридами и др.). Они защищают внутренние стенки полых органов желудочно-кишечного тракта, воздухоносных путей от механических и химических воздействий, проникновения патогенных микробов.

    Регуляторная - пища человека содержит значительное количество клетчатки, грубая структура которой вызывает механическое раздражение слизистой оболочки желудка и кишечника, участвуя, таким образом, в регуляции акта перистальтики.

    Специфическая - отдельные углеводы выполняют в организме особые функции: участвуют в проведении нервных импульсов, образовании антител, обеспечении специфичности групп крови и т.д.

    Гру́ппа кро́ви - описание индивидуальных антигенных характеристик эритроцитов, определяемое с помощью методов идентификации специфических групп углеводов и белков, включённых в мембраны эритроцитов.
    Функциональная значимость углеводов определяет необходимость обеспечения организма этими питательными веществами. Суточная потребность в углеводах для человека составляет в среднем 400 - 450 г с учетом возраста, рода трудовой деятельности, пола и некоторых других факторов [25, с.59].

    Была впервые исследована при пропускании пучка поляризованного света через раствор содержащий изомеры. Выяснилось, что если свет поворачивается вправо, то в растворе содержаться D- изомеры, а если влево, то L- изомеры. D -изомеры встречаются в клетке, а L- изомеры не встречаются. Однако известно, что L - изомеры встречаются в составе клеточной стенки бактерий.

    Бакте́рии (эубактерии (лат. Eubacteria), др.-греч. βακτήριον - палочка) - домен (надцарство) прокариотных (безъядерных) микроорганизмов, чаще всего одноклеточных. К настоящему времени описано около десяти тысяч видов бактерий и предполагается, что их существует свыше миллиона, однако само применение понятия вида к бактериям сопряжено с рядом трудностей.

    L-триоза D-триоза

    Аномерия. Этот вид изомерии касается только кольцевых молекул, так как у них первый атом в цепи становиться асимметричным, следовательно, вокруг него возможно вращение функционалов. Между В -молекулами образуются В- гликозидные связи, которые не расщепляются ферментами кишечника человека, между А - гликозидными молекулами образуются А - гликозидные связи, которые разрушаются ферментами кишечника человека [29, с.24].

    б-глюкоза в-глюкоза

    Рисунок 12

    Эпимерия - это такой вид изомерии, которая касается изменения положения функциональной группы относительно любого асимметричного атома кроме предпоследнего.

    Глюкоза используется как энергетический субстрат, манноза никогда не используется как энергетический субстрат, но является важным промежуточным продуктом в клетке. В большом количестве содержится в каменном орехе. Галактоза не используется сама, она должна предварительно изомеризоваться до глюкозы. Если ферменты, катализирующие эту реакцию патологичны, то в клетке происходит накопление ядовитого промежуточного продукта, что приводит к возникновению галактозимии.

    глюкоза манноза галактоза

    Галактоза содержится в молоке, т.к. образует молочный сахар [10, с.234].

    Сырьё или сыро́й материа́л - предмет труда, претерпевший незначительное воздействие человека и предназначенный для дальнейшей обработки. Сырьё является в первую очередь продуктом добывающей промышленности и сельского хозяйства.
    Лактоза (от лат. lac - молоко) C12H22O11 - углевод группы дисахаридов, содержится в молоке и молочных продуктах. Молекула лактозы состоит из остатков молекул глюкозы и галактозы.


    1.5 Обмен углеводов

    Углеводный обмен или метаболизм углеводов в организмах животных и человека. Метаболизм углеводов в организме человека состоит из следующих процессов:

    1. Расщепление в пищеварительном тракте поступающих с пищей поли- и дисахаридов домоносахаридов, дальнейшее всасывание моносахаридов из кишечника в кровь.

    2. Синтез и распад гликогена в тканях (гликогенез и гликогенолиз), прежде всего в печени.

    3. Гликолиз -- распад глюкозы. Первоначально под этим термином обозначали только анаэробное брожение, которое завершается образованием молочной кислоты (лактата) или этанола и углекислого газа.

    Человеческое тело - физическая структура человека, человеческий организм. Тело человека образовано клетками различных типов, характерным образом организующихся в ткани, которые формируют органы, заполняют пространство между ними или покрывают снаружи.
    Гликогено́лиз - биохимический процесс расщепления гликогена до глюкозы, осуществляется главным образом в печени и мышцах и не требует затрат энергии. Основная задача гликогенолиза - поддержание постоянного уровня глюкозы в крови.
    Молочная кислота (лактат) - α-оксипропионовая (2-гидроксипропановая) кислота.
    В настоящее время понятие «гликолиз» используется более широко для описания распада глюкозы, проходящего через образование глюкозо-6-фосфата, фруктозодифосфата и пирувата как в отсутствии, так и в присутствии кислорода. В последнем случае употребляется термин «аэробный гликолиз», в отличие от «анаэробного гликолиза», завершающегося образованием молочной кислоты или лактата.

    4. Анаэробный путь прямого окисления глюкозы или, как его называют, пентозофосфатный путь (пентозный цикл).

    Пентозофосфа́тный путь (пентозный путь, гексозомонофосфатный шунт, путь Варбурга - Диккенса - Хорекера) - альтернативный путь окисления глюкозы (наряду с гликолизом и путём Энтнера - Дудорова), включает в себя окислительный и неокислительный этапы.

    5. Взаимопревращение гексоз

    6. Анаэробный метаболизм пирувата. Этот процесс выходит за рамки углеводного обмена, однако может рассматриваться как завершающая его стадия: окисление продукта гликолиза -- пирувата.

    7. Глюконеогенез -- образование углеводовиз не углеводных продуктов (пирувата, лактата, глицерина, аминокислот, липидов, белков и т. д. [18, с.341]).

    Эпителиальные клетки кишечника способны всасывать только моносахариды. Поэтому процесс переваривания заключается в ферментативном гидролизегликозидных связей в углеводах, имеющее олиго- или полисахаридное строение.

    Гликогенолиз в печени. Установлено, что при стимуляции гликогенолиза катехоламинамив печени в качестве главных посредников выступаютб1-рецепторы. При этом происходит ЦАМФ-независимая мобилизация ионов Са2 и переход их из митохондрий в цитозоль, где они стимулируют Са2 кальмодулин чувствительную киназу фосфорилазы. Фосфорилаза скелетных мышц в отличие от фосфорилазы печени не активируется глюкагоном. Отметим, что фосфорилаза сердечной мышцы активируется этим гормоном.

    Скелетная (поперечнополосатая) мышечная ткань - упругая, эластичная ткань, способная сокращаться под влиянием нервных импульсов: один из типов мышечной ткани. Образует скелетную мускулатуру человека и животных, предназначенную для выполнения различных действий: движения тела, сокращения голосовых связок, дыхания.
    Се́рдце (лат. соr, греч. καρδιά) - фиброзно-мышечный полый орган, обеспечивающий посредством повторных ритмичных сокращений ток крови по кровеносным сосудам. Присутствует у всех живых организмов с развитой кровеносной системой, включая всех представителей позвоночных, в том числе и человека.
    Другим важным отличием является ингибирование печеночной протеинфосфатазы-1 активной формой фосфорилазы.

    Анаэробный гликолиз. В анаэробном процессе, не нуждающемся в митохондриальной дыхательной цепи, АТФ образуется за счет двух реакций субстратного фосфорилирования.

    Субстратное фосфорилирование - характерная для всех живых организмов реакция синтеза АТФ или ГТФ путём прямого переноса фосфата (PO3) на АДФ или ГДФ с высокоэнергетического промежуточного продукта. В ходе катаболического окисления органических соединений в живых клетках неорганический фосфат переносится на органическое вещество с образованием богатых энергией молекул, с которых он переносится на АДФ или ГДФ. При этом перенос может происходить только с молекул с достаточно высоким потенциалом переноса групп. Энергия гидролиза химических связей таких молекул должна быть выше чем энергия гидролиза АТФ, чтобы за счёт энергетического сопряжения обеспечить синтез АТФ из АДФ и Фн. К таким молекулам с высоким потенциалом переноса групп принадлежат фосфоенолпируват, 1,3-дифосфоглицерат, ацильные производные кофермента A и креатинфосфат.

    При анаэробном гликолизев цитозоле протекают все 10 реакций, идентичных аэробному гликолизу. Лишь 11-я реакция, где происходит восстановление пирувата цитозольным НАДН, является специфической для анаэробного гликолиза. Восстановление пирувата в лактат катализирует лактатдегидрогеназа (реакция обратимая, и фермент назван по обратной реакции). С помощью этой реакции обеспечивается регенерация НАД из НАДН без участия митохондриальной дыхательной цепи в ситуациях, связанных с недостаточным снабжением клеток кислородом. Роль акцептора водорода от НАДН (подобно кислороду в дыхательной цепи) выполняет пируват [13, с.332].

    Таким образом, значение реакции восстановления пирувата заключается не в образовании лактата, а в том, что данная цитозольная реакция обеспечивает регенерацию НАД . К тому желактат не является конечным продуктом метаболизма, удаляемым из организма. Это вещество выводится в кровь и утилизируется, превращаясь в печени вглюкозу, или при доступности кислорода превращается в пируват, который вступает в общий путькатаболизма, окисляясь до СО2и Н2О.

    Метаболические пути глюконеогенеза. Кребс отметил, что простому обращению гликолиза препятствуют энергетические барьеры на ряде стадий: 1) и 2) между пируватом и фосфоенолпируватом, 3) между фруктозо-1,6-дисфосфатом и фруктозо-6-фосфатом, 4) между глюкозо-6-фосфатом и глюкозой, а также между глюкозо-1-фосфатом и гликогеном. Эти барьеры обходятся с помощью специальных реакций.

    Первая необратимая стадия. Первой необратимой реакцией глюконеогенеза -- является превращение пируватавоксалоацетат под действием фермента пируваткарбоксилаза, CO2иАТФ. Реакция протекает в митохондриях, куда проникает пируват, и катализируется пируваткарбоксилазой по уравнению:

    Этот фермент в качестве кофактора, как и ферменты, усваивающиеCO2, содержит,биотин [31, с.324].

    Вторая необратимая стадия. На этой стадии образовавшийся в 1-й стадии оксалоацетат поступает из митохондрийвцитоплазму, где подвергается декарбоксилированию и фосфорилированию под влиянием фермента фосфоенолпируват карбоксикиназы превращается в фосфоенол пируват. Донором фосфатного остатка в реакции служит гуанозинтрифосфат(ГТФ).

    От фосфоенолпирувата дофруктозо-1,6-дифосфатавсе реакции гликолиза обратимы, поэтому молекулы образовавшегося фосфоенол пирувата используются для образования фруктозо-1,6-дифосфата теми же ферментами гликолиза [34].

    Третья необратимая стадия. Третья необратимая стадия глюкогенеза это-- превращение фруктозо-1,6-дисфосфата во фруктозо-6-фосфат, необходимое для обращения гликолизана рассматриваемой стадии, катализируется специфическим ферментом фруктозо-1,6-дисфосфатазой. Это-- ключевой фермент в том смысле, что именно его присутствием определяется, способна ли ткань ресинтезировать гликогенизпирувата и триозофосфатов. Этот фермент имеется впечениипочках, он был также обнаружен в поперечнополосатых мышцах. Считают, что в сердечной мышце и гладких мышцах он отсутствует.

    Гладкие мышцы - сократимая ткань, в отличие от поперечнополосатых мышц не имеющая поперечной исчерченности.
    Миока́рд (лат. myocardium от др.-греч. μῦς «мышца» и καρδία «сердце») - название мышечного среднего слоя сердца, составляющего основную часть его массы.

    Фруктозо-6-фосфат изомеризуется в глюкозо-6-фосфат глюкозофосфатизомеразой

    Четвёртая и последняя необратимая стадия глюконеогенеза это-- превращение глюкозо-6-фосфатавглюкозу. Реакция катализируется другой специфической фосфатазой-- глюкозо-6-фосфатазой (реакция идет в обход гексокиназной реакции). Она присутствует в печении почках, но отсутствует в мышцах и жировой ткани.

    Жировая ткань - разновидность соединительной ткани животных организмов, образующаяся из мезенхимы и состоящая из жировых клеток - адипоцитов. Почти всю жировую клетку, специфическая функция которой - накопление и обмен жира, заполняет жировая капля, окруженная ободком цитоплазмы с оттеснённым на периферию клеточным ядром.
    Наличие этого фермента позволяет ткани поставлять глюкозу в кровь [9, с.543].

    белок углевод биомолекула

    2. Экспериментальная часть

    2.1 Методика и подготовка исходных материалов

    Молочный альбумин, концентрированная азотная кислота, концентрированная соляная кислота, пробирки, штатив для пробирок, пипетки резиновые груши, 2Н раствор NaOH, спиртовки, пробиркодержатели, фруктоза, дистиллированная вода,

    2.

    Соля́ная кислота́ (также хлороводоро́дная, хлористоводоро́дная кислота, хлористый водород) - раствор хлороводорода (HCl) в воде, сильная одноосновная кислота. Бесцветная, прозрачная, едкая жидкость, «дымящаяся» на воздухе (техническая соляная кислота желтоватого цвета из-за примесей железа, хлора и пр.).
    Дистиллиро́ванная вода́ - очищенная вода, практически не содержащая примесей и посторонних включений. Получают перегонкой в специальных аппаратах - дистилляторах.
    2 Методика осаждения белков концентрированными минеральными кислотами

    К 0,5мл концентрированной азотной кислоты, а в другую - 0,7мл концентрированной соляной кислоты. Наклоняя каждую пробирку, осторожно влили в нее по стенке 1 мл раствора белка так, что бы он не смешивался с более тяжелым слоем кислоты, а затем поставили ее на штатив. На границе раздела двух жидкостей постепенно появляется белое кольцо осадка белка.

    Граница раздела (англ. interface) - переходный слой между двумя фазами или поверхность касания двух зерен в поликристаллических материалах.
    При встряхивании количество осадка, выпавшего при действии азотной кислоты заметно увеличивается, а осадок, выпавший при действии соляной кислоты растворяется в ее избытке.

    Рисунок 10 - Действие концентрированной азотной и соляной кислоты на белок

    Концентрированные минеральные кислоты образуют с белками солеобразные соединения за счет аминогрупп белковой молекулы и одновременно вызывают необратимые изменения (денатурации) белка и выделения осадка. В большинстве случаев этот осадок растворим в избытке кислоты (за исключением осадка, выпадающего при действии азотной кислоты).

    При фосфорных кислот лишь метафосфорная кислота HPO3 осаждает белок в описанных условиях даже в разбавленных растворах;

    Метафосфорная кислота - одноосновная кислота, простейшая формула которой HPO3; действительный же состав её молекул выражается формулой (HPO3)n, где n = 3,4,5 и т. д. В чистом виде представляет собой стекловидную массу, легко растворимую в воде.
    Разбавленный раствор - раствор с низким содержанием растворённого вещества. Отметим, что не всегда разбавленный раствор является ненасыщенным - например, насыщенный 0,0000134М раствор практически нерастворимого хлорида серебра является очень разбавленным.
    этим путем можно обнаружить наличие метафосфорной кислоты в присутствии других фосфорных, кислот - ортофосфорной H3PO4 и пирофосфорной H4P2O7 в сильных органических кислот для осаждения белков часто применяют трихлоруксусную и 5-сульфосалициловую кислоту.


    2.3 Ксантопротеиновая реакция белков



    К 1 мл раствора белка добавили 0,3 мл концентрированной азотной кислоты, появляется белый осадок. Затем нагрели смесь на спиртовке до кипения и кипятили ее 1 минуту; при этом раствор и осадок окрасился в ярко-желтый цвет при кипячении осадок частично растворился в результате гидролиза желтая окраска сохранилась. Охладив смесь осторожно по каплям добавили избыток NaOH. Выпал осадок кислотного альбумина образующий с избытком щелочи ярко-оранжевый раствор.

    Рисунок 11 - Осадок кислотного альбумина

    Ксантопротеиновая реакция обнаруживает наличие в белке одиночных или конденсированных ароматических ядер, т.е. остатков таких аминокислот, как фенилаланин, тирозин, триптофан. Желтое окрашивание появляется в результате нитрования этих ядер азотной кислотой и образования полинитросоединений. Переход в щелочной среде желтой окраски подобных веществ в оранжевую обусловлен образованием более интенсивно окрашенных анионов вместо едкой щелочи можно применять водный аммиак.
    Щёлочи (позднелат. alkali, от араб. القالي‎ (al-qaly) - «солянка»; в русском языке происходит от слова «щёлок», производное от того же корня, что и др.-исл. «skola» - «стирать») - гидроксиды щелочных, щёлочноземельных металлов и некоторых других элементов, например, таллия.


    Кислотные альбуминаты образующие при энергичном действии кислот на белки нерастворимы в воде и разбавленных растворах солей, но хорошо растворимы в растворах щелочей и разбавленных кислотах. кислотные альбуминаты связывают значительно большее количество щелочи, чем исходный белок

    Чистый желатин не содержит многих аминокислот, в том числе и перечисленных выше, и не дает ксантопротеиновой реакции.

    2.4 Методика взаимодействия углеводов с концентрированными кислотами



    В пробирке растворил крупинки фруктозы в 1 мл воды. К холодному раствору осторожно, по стенкам пробирки, прилил равный объем концентрированный серной кислоты, стараясь не взболтать смесь. Серная кислота образовала нижний тяжелый слой под раствором сахара. Слегка подогрел пробирку и на границе этих слоев постепенно появилось темно-бурое кольцо.

    Рисунок 12 - Действие сенной кислоты на фруктозу

    При действии концентрированных минеральных кислот молекулы углеводов постепенно расщепляются, образуя смесь различных продуктов: фурфурол и его производные, левулиновую и муравьиную кислоты и так называемые гуминовые вещества.
    Гуми́новые вещества́ - системы органических молекул высокой молекулярной массы, образующихся, трансформирующихся и разлагающихся на промежуточных стадиях процесса минерализации органического вещества отмирающих организмов.
    Сложное строение гуминовых веществ еще не может считаться точно установленным; они окрашены в темно-бурый или черный цвет, малорастворимы в воде и в условиях опыта выделяются на границе слоев жидкости. Кетозы расщепляются кислотами быстрее, чем альдозы; пробу можно применять для быстрого отличия фруктозы от глюкозы.

    Заключение

    Биологические системы состоят из углерода, кислорода, водорода и азота. Эти элементы необходимы для образования липидов, белков, углеводов и нуклеиновых кислот -- строительных блоков клеточных структур и важнейших соединений, участвующих в метаболизме.
    Нуклеоти́ды (нуклеозидфосфаты) - фосфорные эфиры нуклеозидов. Свободные нуклеотиды, в частности АТФ, цАМФ, АДФ, играют важную роль в энергетических и информационных внутриклеточных процессах, а также являются составляющими частями нуклеиновых кислот и многих коферментов.
    Липиды выполняют важную функцию в клетке, принимая участие в образовании мембран. Белки и липиды образуют бислойную мицеллу, которая окружает содержимое клетки и защищает его от воздействия внешней среды.
    Окружа́ющая среда́ - обобщённое понятие, характеризующее природные условия некоторой местности и её экологическое состояние. Окружающая среда обычно рассматривается как часть среды, которая взаимодействует с данным живым организмом (человеком, животным и так далее), включая объекты живой и неживой природы.


    Липиды также участвуют в запасании энергии. Белки участвуют в метаболизме клетки, регулируя клеточные функции, а углеводы служат в первую очередь источником энергии, хотя являются также важными строительными блоками. Рецепторы на поверхности мембран представлены в первую очередь углеводами. Они высоко специфичны и участвуют в поступлении веществ в клетку. Информация в клетке зашифрована последовательностью четырех типов нуклеотидов, входящих в состав дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Энергия в клетке образуется путем окисления соединений, содержащих углерод. Энергия сохраняется в форме макроэргических фосфатных связей, образующихся в молекуле АТФ.

    Список использованных источников

    1. David Whitford.Proteins: Structure and Function.-- Wiley, 2005.-- С.45.-- P.542.

    2. Perutz M.F., Rossmann M.G., Cullis A.F., Muirhead H., Will G., North A. C.Structure of hemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis// Nature.-- 1960.--Т. 185,вып. 4711.--С. 416--422.

    3. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др.Молекулярная биология клетки. В 3 томах. -- М.: Мир, 1994.

    4. А.Н. Несмеянов, Н.А. Несмеянов. Начала органической химии.

    Цитоло́гия (греч. κύτος «клетка» и λόγος - «учение», «наука») - раздел биологии, изучающий живые клетки, их органоиды, их строение, функционирование, процессы клеточного размножения, старения и смерти.
    Органи́ческая хи́мия - раздел химии, изучающий соединения углерода, их структуру, свойства, методы синтеза. Органическими называют соединения углерода с другими элементами. Наибольшее количество соединений углерод образует с так называемыми элементами-органогенами: H, N, O, S, P.
    Книга вторая 221 с.

    5. А.Н. Несмеянов, Н.А. Несмеянов. Начала органической химии. Книга первая 331 с.

    6. Абакумова Н.А., Быкова Н.Н. Углеводы // Органическая химия и основы биохимии. Часть 1.-- Тамбов: ГОУ ВПО ТГТУ, 2010.

    7. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.

    8. Бочков А.Ф., Афанасьев В.А., Заиков Г.Е. Углеводы. М.: Наука. 1980. С. 176.

    9. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.-- Биологическая химия: Учебник.

    Биохи́мия (биологи́ческая, или физиологи́ческая хи́мия) - наука о химическом составе живых клеток и организмов и о лежащих в основе их жизнедеятельности химических процессах. Термин «биохимия» эпизодически употреблялся с середины XIX века, в классическом смысле он был предложен и введён в научную среду в 1903 году немецким химиком Карлом Нейбергом.
    -- 3-е изд., перераб и доп.-- М.: Медицина, 1998.-- 704 с,

    10. Березов Т.Т., Б.Ф. Коровкин.Биологическая химия / Под ред. акад. АМН СССР С.С. Дебова..-- 2-е изд., перераб. и доп.--М.: Медицина, 1990.-- С.234--235.-- 528с.

    11. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия.-- 3.-- Москва: Высшая школа, 2000.-- 479с.

    12. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. - М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

    13. Кольман. Я., Рём К. Г.-- Наглядная биохимия: Пер с нем.- М.: Мир, 2000. ?469 с.

    14. Ленинджер А. Основы биохимии в 3 томах.-- Москва: Мир, 1985.

    15. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

    16. Морозов В.Н., Морозова Т.Я. Механические свойства глобулярных белков// Молекулярная биология.-- 1983.--Т. 17,вып. 3.--С. 577--586.

    17. Николаев А.Я..- 9. Обмен и функции углеводов // Биологическая химия.-- М.: Медицинское информационное агентство, 2004.

    Материа́л - вещество или смесь веществ, из которых изготавливается продукция, которые способствуют процессу труда, либо придают изготовленной продукции определенные свойства. В традиции советской и российской экономической науки под материалами понимают только продукты, прошедшие предварительную обработку на промышленных предприятиях (в отличие от сырья).
    Информационное агентство - специализированное информационное предприятие (организация, служба, центр), обслуживающее СМИ. Его основная функция - снабжать оперативной политической, экономической, социальной, культурной информацией редакции газет, журналов, телевидения, радиовещания, а также другие учреждения, организации, частных лиц, являющихся подписчиками на его продукцию.

    18. Повещенко А.Ф., Абрамов В.В., Козлов В.В. Цитокины -- факторы нейроэндокринной регуляции// Успехи физиологических наук.-- 2007.--Т. 38,вып. 3.--С. 40--46.

    19. Привалов П.Л. Стабильность белков и гидрофобные взаимодействия// Биофизика.-- 1987.--Т. 32,вып. 5.--С. 760.

    20. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии // Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.

    21. Спирин А.С. Глава II. Информационная РНК и генетический код // Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка.-- Москва: Высшая школа, 1986.-- С.16.

    22. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков // М.: Высшая школа, 1996, 335 с.;

    23. Сорокин А. В., Ким Е. Р., Овчинников Л. П.Протеасомная система деградации и процессинга белков// Успехи биологической химии.-- 2009.--Т. 49.--С.76.

    24. Тейлор Д., Грин Н., Стаут У. Биология: В 3-х т. Т. 1: Пер. с англ./ Под ред. Р. Сопера - 3-е изд., - М.: Мир,2008. - 454 с.

    25. Тюкавкина Н.А., Ю.И. Бауков.Биоорганическая химия.-- 1-е изд.--М.: Медицина, 1985.-- С.480

    26. Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Лекция 15 // Физика белка.-- Москва: КДУ, 2005.-- С.189--205.

    27. Цветков Л. А.§ 38. Белки // Органическая химия. Учебник для 10 класса.-- 20-е изд.--М.:Просвещение, 1981.-- С.184--193.--1210000 экз

    28. Шайтан К.В., Рубин А.Б.Стохастическая динамика и электронно-конформационные взаимодействия в белках// Биофизика.-- 1985.--Т. 30,вып. 3.--С.526.

    29. Ю.А. Овчинников.Биоорганическая химия.-- Москва: Просвещение, 1987.-- С.24--26.

    30. Я. Кольман, К.-Г. Рем.Наглядная биохимия.-- Москва: Мир, 2000.-- С. 309

    31. Основы биохимии-- в 3-х томах. Т. 2. Пер. с англ./Перевод В.П.Скулачева, Э.И.Будовского, Л.М.Гинодмана; Под ред. Ю.А.Овчинникова.-- М.: Мир, 1981.-- 617 с,

    32. Химическая энциклопедия. -- М.: Советская энциклопедия Под ред. И. Л. Кнунянца, 1988.

    33. Химия биологически активных соединений: учебное пособие / И.Л.

    Учебное пособие - учебное издание, дополняющее или частично заменяющее учебник, официально утвержденное в качестве данного вида издания (в СССР - ГОСТ 7.60-90; в РФ - ГОСТ 7.60–2003) и допущенное Министерством образования Российской Федерации к печати и выпуску.
    Филимонова, Г.А. Жолобова, А.С. Галактионова, М.С. Юеубов, - 2-е изд., стереотипное. - Томск: СибГМУ, 2012. - 162 с.